狂犬G蛋白（GP）包被抗體取用人用狂犬病疫苗按國家批準的免疫程序對健康獻血員進行自動免疫所采集的血漿，每批應由100名以上免疫獻血員的血漿混合，合并后血漿的狂犬病抗體每1ml的效價應不低于10單位。用低溫乙醇蛋白分離法分段沉淀提取免疫球蛋白組分，經超濾或冷凍干燥、滅活病毒處理等工序制得，其免疫球蛋白純度應大于90%。然后配制成狂犬病抗體效價每1ml不低于100單位的溶液，加適量穩(wěn)定劑，除菌濾過，無菌灌裝制成。G蛋白是病毒包膜的蛋白組成,是決定RV致病性的主要因素,也是刺激機體產生中和抗體的抗原,并與病毒的出芽有關。G蛋白組成高8.3nm的同源三聚體覆蓋在狂犬病病毒粒子表面。每一個G蛋白單體由三部分組成,分別是439個氨基酸殘基組成的膜外區(qū)、22個疏水性氨基酸殘基組成的跨膜區(qū)和44個氨基酸殘基組成的膜內區(qū)。G蛋白的膜外區(qū)至少包括3個中和抗原位點區(qū)域,分別是位于第34～200位、第34～42和198～200位以及第333～357位氨基酸殘基的GⅠ、GⅡ、GⅢ。GⅡ、GⅢ是兩個比較重要的抗原位點,大多數的突變發(fā)生在34～42、198～200、330～338、333、357等氨基酸殘基,并且,一些抗GⅡ、GⅢ的單克隆抗體在與G蛋白的結合中,存在相互競爭的現象,這很可能是由于GⅡ和GⅢ在三級結構上很接近造成的。G蛋白是RV中糖基化的結構蛋白,其所有糖基化位點都位于膜外區(qū)。不同的毒株,發(fā)生糖基化的G蛋白的位點和數目不同,在G蛋白的3～4個可能被糖基化的位點中,被糖基化的通常是1～2個糖基化位點。G蛋白上的糖基化是N-連接的糖基化,發(fā)生在特定三肽序列Asn-X-Ser或Asn-X-Thr中的Asn上。

狂犬G蛋白（GP）包被抗體

本產品僅供科研，不得用于臨床，醫(yī)療，食用等